RuBisCO

Estructura de la rubisco de eucariotas mostrando la organización de las cadenas grandes (blanco y gris) y pequeñas (azul y naranja).
Estructura de la RuBisCO de las bacterias, con dos subunidades grandes y dos pequeñas.

La rubisco[1] (a menudo también escrito RuBisCO), de nombre completo ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa, es una enzima que se encuentra en los cloroplastos de los organismos autótrofos ( 4.1.1.39). Esta enzima tiene un doble comportamiento que justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero, la fijación del CO2 a una forma orgánica, lo que justifica su clasificación como carboxilasa. Segundo, la fotorrespiración, en la que actúa como oxigenasa del mismo sustrato. La rubisco es la enzima proteica más abundante en la biosfera.

Estructura

La rubisco que se observa en los plastos es un oligómero formado por 16 polipéptidos, que son de dos tipos, uno grande (subunidad L) y otro pequeño (subunidad S). La subunidad L contiene el sitio catalítico de esta enzima, mientras que la subunidad S ejerce función reguladora. El sitio catalítico consta de un ion Mg2+ y una lisina que reacciona con un CO2 en el extremo de su cadena lateral. Esta estructura se observa también en cianobacterias, ya que al fin y al cabo, los estudios apuntan a que los plastos eucarióticos derivan evolutivamente de ellas por endosimbiosis. En procariontes distintos de las cianobacterias la rubisco forma agregados más sencillos, típicamente de dos subunidades grandes y dos pequeñas.

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