Proteasoma

Modelo estructural de un proteasoma. Los sitios activos se encuentran dentro del tubo azul. Los extremos rojos regulan la entrada de la proteína al tubo donde será degradada.
Vista superior del anterior proteasoma.

El proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande presente en todas las células eucariotas y Archaea, así como en algunas bacterias, que se encarga de realizar la degradación de proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o dañadas. En las células eucariotas los proteosomas suelen encontrarse en el citoplasma.[2]

Estructuralmente un proteasoma es un complejo con forma de barril que contiene un "núcleo" compuesto de cuatro anillos apilados alrededor de un poro central. Cada uno de estos anillos está compuesto por siete proteínas individuales. Los dos anillos internos contienen subunidades proteicas β, conformando los sitios activos de las proteasas. Estos sitios se encuentran en las caras internas de los anillos, de manera que la proteína a ser degradada tenga que entrar a través del poro antes de ser procesada. Los dos anillos exteriores contienen subunidades α, cuya función es mantener una "puerta" por la cual las proteínas puedan entrar al barril. Las subunidades α son controladas por regiones reguladoras, a veces llamadas "pestañas", que reconocen los compuestos poliubiquitínicos en los sustratos de las proteínas e inician el proceso de degradación. El proceso de ubiquitinación más el proceso de degradación proteosómica recibe el nombre de sistema ubiquitino-proteosómico.

La degradación proteosómica es un mecanismo esencial en varios procesos celulares, incluyendo el ciclo celular, la regulación de la expresión génica y las respuestas al estrés oxidativo. La importancia de la degradación proteica dentro de las células y el rol de la ubiquitina en dicho proceso fue reconocido con el Premio Nobel de Química en 2004, otorgado a Aarón Ciechanover, Avram Hershko y Irwin Rose.[3]

Descubrimiento

Antes del descubrimiento del sistema ubiquitino proteosómico, se pensaba que la degradación de proteínas se llevaba a cabo principalmente en los lisosomas, orgánulos cuyo interior es ácido y rico en proteasas que pueden degradar y reciclar proteínas exógenas y otros orgánulos dañados.[9]

La mayor parte del trabajo que llevó al descubrimiento del sistema ubiquitino proteosómico tuvo lugar al final de los años 70 y principios de los 80, en el Instituto Tecnológico de Israel, concretamente en el laboratorio de Avram Hershko, donde Aarón Ciechanover trabajaba como estudiante graduado. Hershko pasó un año sabático en el laboratorio de Irwin Rose, en el Fox Chase Cancer Center de Filadelfia, Estados Unidos, concibiendo las ideas principales de la teoría. El papel de Rose en el descubrimiento también fue decisivo.[3]

Aunque la microscopía electrónica revelaba los anillos apilados del proteosoma a mediados de los años 80,[12] Y no fue hasta 2006 que se resolvió la primera estructura del núcleo formando un complejo con las zonas reguladoras.

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