Proteína verde fluorescente

La proteína verde fluorescente (o GFP, por sus siglas en inglés, green fluorescent protein) es una proteína producida por la medusa Aequorea victoria, que emite fluorescencia en la zona verde del espectro visible (no confundir con bioluminiscencia; la bioluminiscencia produce luz propia a partir de reacciones químicas, la fluorescencia solo emite una luz de menor energía tras la absorción de una luz más energética). El gen que codifica esta proteína está aislado y se utiliza habitualmente en biología molecular como marcador.[1]

El 8 de octubre de 2008 los profesores Martin Chalfie (estadounidense), Osamu Shimomura (japonés radicado en los Estados Unidos) y Roger Y. Tsien (estadounidense) han sido galardonados por la Real Academia Sueca de Ciencias de Estocolmo con el Premio Nobel de Química 2008 "por su descubrimiento y desarrollo de la proteína fluorescente verde (GFP)", herramienta indispensable para la biología y la medicina modernas.[3]

El Dr. Shimomura descubrió y estudió las propiedades de GFP, el Dr. Chalfie usando técnicas de biología molecular logró introducir el gen que codificaba para la GFP en el ADN del gusano transparente C. elegans, e inició la era de GFP como marcador de procesos en células y organismos. Finalmente el Dr. Tsien modificó la estructura de la proteína para producir moléculas que emiten luz a distintas longitudes de onda, extendiendo la paleta de colores de las proteínas. Las proteínas fluorescentes, entre las cuales se encuentra la GFP, son muy versátiles y se utilizan en diversos campos como la microbiología, ingeniería genética, fisiología, e ingeniería ambiental. Permiten ver procesos previamente invisibles, como el desarrollo de neuronas, cómo se diseminan las células cancerosas, o la contaminación de agua con arsénico, por mencionar algunos usos. Con la obtención de proteínas de muchos colores complejas redes biológicas pueden ser marcadas diferencialmente, lo que permite visualizar la biología celular en acción.

Estructura de la proteína verde fluorescente.

Historia

Osamu Shimomura, en los inicios de la década de 1960, fue la primera persona en aislar la GFP a partir de la Aequorea victoria e identificar qué parte era responsable de la fluorescencia. Junto a Frank Johnson, de la Universidad de Washington, aisló una proteína fluorescente dependiente del calcio, a la que llamó aequorina, nombre derivado de la medusa con la que trabajaban. Esta proteína emite fluorescencia en la zona azul del espectro. Durante dicho procedimiento, se identificó otra proteína que emitía fluorescencia verdosa al ser iluminada por luz ultravioleta, por lo que le fue dado el nombre de "proteína verde fluorescente".

Durante los años siguientes se verificó que, para emitir fluorescencia, la medusa libera iones de calcio que activan la emisión de luz azul por parte de la aequorina. La GFP, por su parte, absorbe la luz liberada por la primera y produce su característica luz verde. Sin embargo, el potencial de la GFP como marcador no fue reconocido hasta 1987 por Douglas Prasher.

Recientemente se han identificado otras proteínas fluorescentes: entre otras, la proteína amarilla fluorescente (conocida por su abreviatura en inglés YFP) o la roja ( RFP) entre otras. Además, estas proteínas originales han sido modificadas para mejorar su funcionamiento. Uno de los resultados de estas mejoras es la proteína verde fluorescente mejorada (o EGFP, por sus siglas en inglés, "enhanced green florescent protein").

El grupo de Tsien desarrolló proteínas más pequeñas a partir de ésta, y luego una serie de proteínas con nombres de frutos, como la mPlum, mCherry, mStrawberry, mOrange y mCitrine de acuerdo al color de su brillo. Posteriormente otros investigadores y compañías han contribuido con nuevos colores a esta resplandeciente gama

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