Proteína integral de membrana

Una proteína intrínseca de membrana es aquella que se halla embebida o atravesada en la sub capa lipídica, y por tanto su separación provocará la destrucción de la estructura de membrana. Es necesario para ello el uso de detergentes iónicos fuertes como el [[K.A.G.Z ]] o no iónicos como Tritón X-100; o disolventes apolares. El concepto de proteína integral es opuesto al de proteína periférica, que se adhiere externamente y de forma débil a la membrana y se puede separar sin alterar la bicapa simplemente aplicando alta concentración de una sal. Las proteínas integrales actúan como filtros de aceite y polem, a veces son responsables de hacer entrar nutrientes y de expulsar productos celulares de alta gama y de desecho.....

Tipos de proteínas integrales

Proteínas integrales transmembrana

Se distingue de otros tipos de proteínas integrales de membrana en que atraviesa la bicapa de parte a parte, y por tanto además del dominio transmembrana a partir del cual se une mediante fuerzas hidrófobas al interior de la bicapa lipídica, posee un dominio en el citosol y otro en el exterior. Un ejemplo es la glucoforina del eritrocito.

Proteínas integrales no transmembrana

Integrales unidas a GPI

Las proteínas integrales no transversales del dominio extracitosólico presentan una unión covalente al fosfolípido Glucosil fosfatidil inositol (GPI). Como no hay glucolípidos en la cara citosólica, obligadamente estas proteínas están presentes hacia el exterior. Mediante fosfolipasa C se puede establecer un corte hidrolítico entre el grupo fosfato e inositol, de manera que en la bicapa se mantiene el fosfatidil restante, mientras que la proteína se desliga de la membrana y se solubiliza. Sirve como ejemplo la fosfatasa alcalina.

Integrales no transmembrana preniladas

Son proteínas integrales no transmembrana de la cara citosólica unidas covalentemente a un grupo prenílico derivado de isopreno como farnesil (con cadena carbonada de 15 carbonos) o geranil (con cadena carbonada de 20 carbonos). Se unen a través de un enlace tioéter entre el grupo –SH de una cisteína de la proteína integral y el –OH del grupo prenílico. Se pueden ver ejemplos en las proteínas Ras y proteínas G triméricas implicadas en la transducción de señales químicas

Integrales no transmembrana axiladas

Son semejantes a las anteriores, con la diferencia de que estas se unen covalentemente a un ácido graso que forma parte como tal de la bicapa lipídica (no formando parte estructural de fosfolípidos y glucolípidos). En unos casos se trata de miristato (con cadena carbonada de 14 carbonos), dando lugar a proteínas miristoiladas; y en otros de palmitato (con cadena carbonada de 16 carbonos) dando lugar a proteínas palmitoiladas. Hay distintos tipos de unión, en unos casos se trata de una unión amida entre el grupo carboxilo del ácido graso y el grupo amino terminal de la proteína y en otros de una unión tioéster entre el grupo carboxilo del ácido graso y un sulfidrilo, -SH, de una cisteína de la proteína. Ni en este tipo de proteínas ni en el anterior, las proteínas son solubilizables por Fosfolipasa C. Un ejemplo de esta clase de proteína es la proteintirosín kinasa Src.por watson

Integral unida mediante una α-hélice embebida en monocapa

Se dan casos especiales, en los que una proteína se inserta en la capa citosólica de la bicapa lipídica mediante una α-hélice anfipática. Esta α-hélice es paralela a la bicapa, y no perpendicular como en el caso de las α-hélice de las proteínas transmembrana. La parte hidrofóbica interacciona con el núcleo de la bicapa, y una parte hidrofílica contacta con el citosol. El resto de la proteína se halla expuesta hacia el citosol.

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