Prion

Un prion es un agente infeccioso formado por una proteína denominada prionica capaz de formar agregados moleculares aberrantes.Su forma intracelular puede no contener ácido nucleico. Produce las  encefalopatías espongiformes transmisibles, que son un grupo de enfermedades neurológicas degenerativas tales como la tembladera, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme bovina.[2]

La proteína del prion es una sialoproteína patógena, la cual tiene alterada su estructura secundaria, teniendo un incorrecto plegamiento de su estructura terciaria.[3] A diferencia del resto de los agentes infecciosos ( virus, bacterias, hongos etc...), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, el ARN, o ambos), un prion solamente está compuesto por aminoácidos y no presenta material genético.

El prion, palabra acuñada en 1982 por Stanley B. Prusiner al investigar una serie de enfermedades de carácter crónico e irreversibles que afectaban al sistema nervioso central,[5] Dichas proteínas mutadas forman agregados supramoleculares y son patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y autorreproducibles.

Los priones se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prion. Estos priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion. Todos los priones conocidos inducen la formación de amiloides plegado, en los que actúan polimerasas formando un agregado que consiste en apretadas hojas ß. El período de incubación de las enfermedades prionicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociados con la replicación de priones, que es un equilibrio entre el crecimiento lineal y la rotura de los agregados (hay que tener en cuenta que la propagación del prion depende de la presencia de la proteína normalmente plegada en la que los priones pueden inducir plegamiento. Los organismos que no expresan la forma normal de la proteína prionica no pueden desarrollar o transmitir la enfermedad).[6]

Función de los priones en estado no patógeno (PRPC)

A pesar de que actualmente hay muy poca información sobre la función que tienen las proteínas Prpc (estado no patógeno), algunos experimentos han demostrado que tienen un papel activo en el correcto desarrollo neuronal, que es una proteína capaz de unir específicamente Cu2+ (procesos de oxidoreducción), y también se han relacionado los priones con proteínas de transducción de señales, la adhesión celular y la regulación y distribución de los receptores de acetilcolina.[7]

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