Lisina

 
Lisina
L-lysine-monocation-2D-skeletal.png
L-lysine-monocation-from-hydrochloride-dihydrate-xtal-3D-balls.png
Nombre IUPAC
Ácido 2,6-diaminohexanoico
General
Símbolo químicoLys, K
Fórmula semidesarrolladaVer imagen
Fórmula estructuralVer imagen
Fórmula molecularC6H14N2O2
Identificadores
Número CAS70-54-2 (isómero L)[1]
ChEBI25094
ChemSpider843
DrugBankDB00123
PubChem866
Propiedades físicas
Masa molar146,19 g/mol
Punto de fusión497 K (224 °C)
Propiedades químicas
Acidez2,15; 9,16; 10,67 pKa
Solubilidad en agua64,2 g/100 ml
FamiliaAminoácido
Esencial
CodónAAA, AAG
Punto isoeléctrico (pH)9,74
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

La lisina (abreviada Lys o K) es un aminoácido componente de las proteínas sintetizadas por los seres vivos. Tiene carácter hidrófilo, es uno de los 10 aminoácidos esenciales para los seres humanos, y consecuentemente debe ser aportado por la dieta. Dada la desigual distribución de la lisina entre los distintos alimentos, algunas dietas, especialmente las basadas en cereales, pueden ser deficientes en ella. Esta deficiencia no suele tener consecuencias, dado que la mayor parte de las dietas contienen un exceso de proteínas. En este caso, simplemente se sintetizaran aquellas para las que haya suficiente lisina, y el resto de los aminoácidos en exceso se metabolizarán para producir energía y urea.

Estructura química

Actúa químicamente como una base, al igual que la arginina y la histidina, ya que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en la formación de puentes de hidrógeno o en enlaces de tipo iónico en las cadenas de proteína, estabilizando las estructuras terciaria y cuaternaria. dado que su grado de ionización depende del pH, estos enlaces son sensibles a cambios en él.

Este grupo amino, además de proveer de carga positiva a las proteínas cuando está protonado, es acetilable por enzimas específicas, conocidas como acetiltransferasas. Se considera que esta acetilación es una modificación post-traduccional, puesto que se produce después de la traducción de la proteína a partir del ARN mensajero. Sin embargo, sus modificaciones post-traduccionales más comunes incluyen la metilación del grupo ε-amino, que da como resultado la metil-, dimetil- y la trimetillisina. Esto último ocurre en la calmodulina.

El colágeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina por acción de la lisil hidroxilasa. La O-glicosilación de los residuos de lisina en el retículo endoplásmico o en el aparato de Golgi se utiliza para marcar ciertas proteínas para la secreción de la célula.

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