Hemoglobina

hemoglobina, alfa 1
HbA 1GZX.jpg
Modelo de tipo mixto del dímero de hemoglobina humana con una cadena A como boceto en el frente, y la cadena B por detrás como palos; hemoglobina en el centro como bolas rojas.[1]
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: RCSB
Identificadores
Símbolo HBA1 (HGNC: 4823)
Identificadores
externos
Locus Cr. 16 p13.3
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
3039
UniProt
P69905 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000558 n/a
[ editar datos en Wikidata]

La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64 000 g/mol (64 k Da), de color rojo característico, que transporta el dioxígeno (antiguamente oxígeno), O2, desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína forma parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.

Investigación histórica

Max Perutz, uno de los padres fundadores de la biología molecular.[2]

En 1825 J.F. Engelhard descubrió que la relación del hierro con la proteína era idéntica en las hemoglobinas de varias especies.[4]

La proteína hemoglobina que transporta el dioxígeno fue descubierta en 1840 por el médico y químico alemán Friedrich Ludwig Hünefeld (1799-1882).[8]

En 1959, Max Perutz determinó la estructura molecular de la mioglobina (similar a la hemoglobina) por cristalografía de rayos X.[10] Este trabajo le supuso la concesión del Premio Nobel de Química de 1962, compartido con John Kendrew.

El papel de la hemoglobina en la sangre fue dilucidado por el fisiólogo francés Claude Bernard.

El nombre de la hemoglobina deriva de las palabras heme y globina, lo que refleja el hecho de que cada subunidad de hemoglobina es una proteína globular con un grupo hemo incrustado. Cada grupo hemo contiene un átomo de hierro, que puede unirse a una molécula de dioxígeno a través de fuerzas dipolares iónicas inducidas. El tipo más común de la hemoglobina en los mamíferos contiene cuatro de tales subunidades.

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