Hemo

Grupo Hemo B. Se aprecia el ion ferroso (Fe2+
) en el centro de la protoporfirina IX.
Modelo de Bolas y Bastones del Hemo B

El grupo hemo (del griego αἷμα "sangre") es un grupo prostético que forma parte de diversas proteínas, entre las que destaca la hemoglobina, consiste en un ion Fe2+
( ferroso) contenido en el centro de un gran heterociclo orgánico llamado porfirina, hecho de cuatro grupos pirrólicos unidos entre si por medio de puentes metino. No todas las porfirinas contienen hierro, pero una fracción sustancial de las metaloproteínas que contienen el núcleo porfirina, poseen el grupo hemo como grupo prostético; estas proteínas se conocen como hemoproteínas. El grupo hemo es principalmente conocido por formar parte de la hemoglobina, el pigmento rojo de la sangre, pero también se encuentra en un gran número de otras hemoproteínas biológicamente importantes tales como la mioglobina, citocromos, catalasa, y la óxido nítrico sintasa endotelial.

Función

La histidina unida al grupo hemo de una succinato deshidrogenasa, un transportador de electrones en la cadena de transferencia de electrones mitocondrial. La gran esfera semitransparente indica la localización del átomo de hiero. Elaborado a partir de PDB 1YQ3 .

Las hemoproteínas poseen diversas funciones biológicas, incluyendo el transporte de gases diatómicos, catálisis química, y detección de gases diatómicos y transferencia de electrones. El ion hemo sirve como fuente o sumidero de electrones durante transferencias electrónicas o reacciones redox. En las reacciones de las peroxidasas, la molécula de porfirina sirve además como fuente de electrones. En el transporte o detección de gases diatómicos, el gas se une al ion hemo. Durante la detección de gases diatómicos, la unión del gas ligando al grupo hemo induce cambios conformacionales en la proteína que lo rodea.

Se ha especulado que la función evolutiva original de las hemoproteínas fue la transferencia de electrones en la fotosíntesis primitiva basada en los compuestos de azufre que realizaban los organismos similares a cianobacterias ancestrales, antes de que apareciera el oxígeno molecular.[1]

Las hemoproteínas han alcanzado su remarcable diversidad funcional modificando el ambiente inmediato del macrociclo hemo dentro de la matriz proteica. Por ejemplo, la capacidad de la hemoglobina para entregar en forma efectiva el oxígeno a los tejidos se debe a unos residuos aminoacídicos específicos localizados cerca del grupo hemo de la molécula. La hemoglobina une oxígeno en la vasculatura pulmonar, donde el pH es alto y la pCO
2
es baja, y lo libera en los tejidos, donde la situación se invierte. Este fenómeno se conoce como efecto Bohr. El mecanismo molecular detrás de este efecto es la organización estérica de la cadena globina; un residuo de histidina localizado en una posición adyacente al grupo hemo, deviene en positivamente cargado cuando el pH se acidifica (lo cual es causado por la disolución del dióxido de carbono en tejidos con alta tasa metabólica), liberando estéricamente al oxígeno del grupo hemo.

Other Languages
العربية: هيم
bosanski: Hem
català: Grup hemo
کوردیی ناوەندی: ھیم
čeština: Hem
Ελληνικά: Αίμη
English: Heme
Esperanto: Hemo
فارسی: هم
français: Hème
galego: Hemo
עברית: הם
hrvatski: Hem
magyar: Hem
Հայերեն: Հեմ
Bahasa Indonesia: Heme
Ido: Hemeo
italiano: Eme
日本語: ヘム
latviešu: Hēms
македонски: Хем
Nederlands: Heemverbinding
norsk nynorsk: Heme
norsk bokmål: Heme
português: Hemo
română: Hem
Scots: Haem
srpskohrvatski / српскохрватски: Hem
Simple English: Haem
slovenščina: Hem
српски / srpski: Hem
svenska: Hemgrupp
Türkçe: Hem
українська: Гем (біохімія)
Tiếng Việt: Hem
中文: 血基質
Bân-lâm-gú: Heme