Estructura terciaria de las proteínas

Estructura terciaria de la mioglobina

Se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. La cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos, aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre (cisteína) ;también las fuerzas hidrófobas son fundamentales en esta estructura.                                                                       

Puede haber estructuras terciarias de tipo globulares donde “no hay forma” y son solubles; las  hormonas y enzimas suelen tener esta forma, y fibrosas, son estructuras insolubles, son alfa queratina, beta queratinas y colágeno.

La estructura terciaria de una proteína' es la distribución tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína. Se puede afirmar que de la estructura terciaria derivan las propiedades biológicas de estas, puesto que la disposición en el espacio de los diferentes grupos funcionales de la proteína, condiciona su capacidad de interacción con otros grupos y ligandos. De esta manera, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) de la proteína determina la estructura terciaria[1]

La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con estructuras secundarias distintas. En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, en la estructura terciaria generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de proteínas integrales de membrana, los aminoácidos hidrofóbicos quedan expuestos en el interior de la bicapa lipídica. Por tanto, este tipo de estructura es la que les da a las proteínas sus particularidades físicoquímicas, como la polaridad o apolaridad de la molécula.[2]

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

La estructura terciaria de las proteínas está afianzada por cuatro clases de interacciones: enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas, interacciones de van der Waals, y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura)y, recientemente se ha descubierto, como consecuencia de las investigaciones en materia de anatomía molecular, una estrecha relación entre las interacciones entre las regiones hidrofóbicas de las cadenas alifáticas radicales de las proteínas. Las interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de la proteína dirigen al polipéptido para constituir una estructura compacta...[3]

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