Elastina

Elastina
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos ELN (HGNC: 3327) SVAS; WBS; WS
Identificadores
externos
Locus Cr. 7 q11.1-21.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
2006 13717
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
P15502 P54320
RefSeq
(ARNm)
NM_000501 NM_007925
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_000492 NP_031951
Ubicación (UCSC)
Cr. 7:
73.44 – 73.48 Mb
Cr. 5:
134.7 – 134.75 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]
[ editar datos en Wikidata]

La elastina es una proteína del tejido conjuntivo con funciones estructurales que, a diferencia del colágeno que proporciona principalmente resistencia, confiere elasticidad a los tejidos. Se trata de un polímero con un peso molecular de 70 kDa con gran capacidad de expansión que recuerda ligeramente a una goma elástica. La elastina se encuentra presente en todos los vertebrados.[2]

Estructura

Está formada por una cadena de aminoácidos con dos regiones: una hidrofóbica constituida por los aminoácidos apolares valina, prolina y glicina, y otra hidrofílica con los aminoácidos lisina y alanina. No posee una estructura secundaria regular. La región hidrofóbica es la que confiere la elasticidad característica a la elastina.

Su biosíntesis sigue la misma ruta que el colágeno; va desde el retículo endoplasmático, se dirige al aparato de Golgi y de ahí hasta las vesículas secretoras. No sufre tantas modificaciones postraduccionales como el colágeno, sin embargo, en la matriz extracelular se da un cambio importante. Allí es captada por las microfibrillas (constituidas por fibrilina 1 y fibrilina 2 básicamente) que se encuentran asociadas a la lisil-oxidasa. Esta enzima se encargara de hidroxilar la lisina a alisina (utilizando vitamina C como co-sustrato) permitiendo así el enlace entre los dominios alfa de la proteína (un proceso similar al entrecruzamiento del colágeno). Las redes de fibras de elastina se encuentran inicialmente en un estado "caótico". La tendencia a aumentar la entropía hará que, al aplicar fuerza sobre ellas, se de un ordenamiento de dichas fibras alcanzando una buen grado de compactación.

En los mamíferos (y en los vertebrados en general), se puede encontrar predominantemente allí donde el tejido sufre repetidos ciclos de extensión-relajación. Ejemplos típicos son las arterias, ligamentos, pulmones y piel. Presenta unas sorprendentes cualidades elásticas, quizá la más llamativa sea su alta resistencia a la fatiga. Las fibras elásticas de las arterias humanas (especialmente del arco aórtico) sobreviven más de 60 años, soportando miles de millones de ciclos de extensión-relajación.

Aproximadamente el 90% de sus aminoácidos son de cadena lateral apolar y existen ciertas secuencias que se encuentran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. La más común es la secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que contienen hasta 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11.[3]

Basados en las secuencias que se encuentran repetidas en la elastina natural se forman los polímeros tipo-elastina (ELP), de los cuales el de mayor renombre es el poli-(VPGVG).[4]

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