Dodecilsulfato sódico

 
Dodecilsulfato sódico
SDS-2D-skeletal.png
Esquema molecular
Dodecylsulfate-3D-vdW.png
Imagen tridimensional
Nombre IUPAC
dodecilsulfato sódico
General
Otros nombreslaurilsulfato sódico
Fórmula semidesarrolladaCCCCCCCCCCCCOS(=O)([O-])=O.[Na+]
Fórmula molecularNaC12H25SO4
Identificadores
Número CAS151-21-3[1]
ChEBI8984
ChemSpider8677
DrugBank00815
PubChem3423265
Propiedades físicas
Densidad1010 kg/m3; 1.01 g/cm3
Masa molar288.38 g mol−1 g/mol
Punto de fusión479 K (206 °C)
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
[editar datos en Wikidata]

El dodecilsulfato sódico (SDS o NaDS) (C12H25NaO4S), también conocido como laurilsulfato sódico (SLS)[cita requerida], es un compuesto tensioactivo aniónico, empleado en diversos productos de higiene personal, como pasta de dientes, champú y jabones de baño. La molécula posee una cola de 12 átomos de carbono, adosada a un grupo sulfato, dotando a la molécula de las propiedades anfifílicas requeridas para todo detergente.

El SDS se prepara por sulfonación de dodecanol (C12H25OH) seguida de neutralización con carbonato sódico. Se emplea en cosméticos caseros e industriales.

Como todos los detergentes tensoactivos, incluidos los jabones, el SDS retira aceites y grasas de la piel, y causa irritación en piel y ojos.

El SDS es probablemente el compuesto aniónico tensoactivo más investigado.

Aplicaciones bioquímicas

En los laboratorios, el SDS se emplea comúnmente en la preparación de proteínas para electroforesis en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE). El SDS actúa rompiendo enlaces no covalentes en las proteínas, desnaturalizándolas, provocando que estas moléculas proteicas pierdan su conformación nativa. Esto ocurre porque el SDS se une a las zonas apolares del polipéptido. Además, la cantidad de SDS unido es similar para muchas proteínas: una molécula de SDS por cada dos residuos aminoácidos, correspondiendo a unos 1,4 g SDS/g proteína. Ello proporciona al polipéptido una carga negativa que resulta proporcional a la longitud de la cadena (el número de aminoácidos) y, por tanto, a la masa molecular de la proteína. Este aporte de carga negativa es sustancialmente mayor que la carga original de la proteína. La repulsión electrostática creada por la unión del SDS a la proteína es una de las causas de que la proteína pierda su conformación nativa, eliminándose de este modo las diferencias en conformación de las diferentes proteínas que han de ser separadas en el gel.

Aunque el SDS se conocía también como SLS, existe una importante diferencia entre ambos. El SDS tiene cadena ramificada, de ahí su desuso actual en detergentes dado que la degradación de cadenas lineales es mucho más efectiva. De hecho, el cambio del SDS por el SLS ha contribuido eficazmente (aunque no ha puesto fin) al problema medioambiental que provocan los detergentes.

Other Languages