Caseína

La desnaturalización y precipitación de la caseína de la leche, después de calentarla.

La caseína (del latín caseus, "queso") es una fosfoproteína (un tipo de heteroproteína) presente en la leche y en algunos de sus derivados (productos fermentados como el yogur o el queso). En la leche, se encuentra en la fase soluble asociada al calcio ( fosfato de calcio), en un complejo que se ha denominado caseinógeno. La tabla 1 recoge el contenido de esta proteína en la leche de distintas especies de mamíferos.

Tabla 1. Contenido proteico y caseínico de la leche de algunas especies animales.[5]
componente especie
humana bovina ovina caprina
proteínas (% del total lácteo) 1,3-1,5 3,2-3,5 5,4-6,0 3,1-4,0
caseínas (% del total proteico) 44,9 82,5 84,8 81,3

De los datos de dicha tabla se deduce que la leche de la especie humana no solo contiene menor proporción de proteínas, sino que además contiene menos cantidad de caseínas que las restantes especies.

Características de las caseínas

Figura 1. Patrón de electroforesis que se obtiene con las proteínas lácteas procedentes de las especies humana (calle 2) y bovina (calle 3). La calle 1 muestra las proteínas de referencia para los pesos moleculares y la flecha indica el sentido de migración de las proteínas. Se ha elaborado a partir de datos de diversas fuentes bibliográficas.[8]
Figura 2. Estructura primaria de la κ-caseína bovina.[9]

Las caseínas son un conjunto heterogéneo de aminoácidos, por lo que es difícil fijar una definición. Sin embargo, todas las proteínas englobadas en lo que se denomina caseína tienen una característica común: precipitan cuando se acidifica la leche a pH 4,6. Por ello, a la caseína también se le suele denominar proteína insoluble de la leche. Por otra parte, y aunque las proteínas que se denominan caseínas son específicas de cada especie, se clasifican en los siguientes grandes grupos de acuerdo con su movilidad electroforética: αs1-caseína, αs2-caseína, β-caseína y κ-caseína (véase la figura 1). Esta última es de especial interés en la industria quesera, ya que su hidrólisis enzimática por el cuajo (la enzima quimosina) genera una nueva proteína, denominada para-κ-caseína. Cuando esta última reacciona con el calcio, genera paracaseinato de calcio. Durante el proceso de maduración del queso, y a partir de la para-κ-caseína, se forma un tipo de macropéptidos denominados γ-caseínas, responsables de las características reológicas y organolépticas de los quesos.

Química y física de las caseínas

A diferencia de muchas otras proteínas, incluso del queso, las caseínas no precipitan fácilmente por acción del calor. Por el contrario, precipitan por la acción de una enzima proteasa presente en el estómago de los mamíferos llamada rennina y forman un precipitado denominado paracaseína. Si la precipitación se realiza por la acción de ácidos, se le llama caseína ácida. En la elaboración de los quesos tienen lugar ambos tipos de precipitación.

Cuando se emplea la enzima tripsina, la caseína se hidroliza a una molécula fosfatada llamado pepto.

Las características de las caseínas de la leche de vaca se resumen en la tabla 2. La secuencia aminoacídica (ver Figura 2) de la caseína contiene un número inusual de residuos del aminoácido prolina: entre 10 en la αs2-caseína y 35 en la β-caseína. Como resultado, las caseínas son relativamente hidrofóbicas (poco solubles en agua) y carecen de una estructura secundaria o terciaria bien definidas. En la leche se encuentran como una suspensión de partículas que asemeja a las micelas de surfactantes (pequeñas esferas, hidrofílicas en el exterior e hidrofóbicas en el interior). Estas micelas de caseína se estabilizan por iones de calcio e interacciones hidrofóbicas.

Otro dato interesante, utilizado para separar las caseínas del resto de las proteínas lácteas mediante su precipitación, es que su punto isoeléctrico (pI) promedio es de 4,6. A este pH, las caseínas se encuentra en su punto de menor solubilidad debido a la reducción de las repulsiones intermoleculares, por lo que precipitan (coloquialmente, se dice que coagulan). Ahora bien, el pI es diferente para cada una de las fracciones caseínicas, ya que varía entre el 4,44-4.97, para la αs1-caseína, y el 5,3-5,8, en la variante genética B de la κ-caseína.

Tabla 2. Algunas de las características fisicoquímicas de las caseínas bovinas[10]
Característica caseína
αs1 αs2 β κ
Concentración en leche (g/L) 12-15 3-4 9-11 2-4
Variantes genéticas B y C A A1 y A² A y B
Masa molecular 23.545 - 23.615 25.226 23.983 - 24.023 19.006 - 19.037
Punto isoeléctrico (pI) 4,44 - 4,76 ... 4,83 - 5,07 5,45 - 5,77
Restos de aminoácidos (n.º) 199 207 209 169

Estructura micelar de las caseínas

Figura 3. Estructura propuesta para una micela de caseína

Las caseínas interaccionan entre sí formando una dispersión coloidal que consiste en partículas esféricas llamadas micelas (ver Figura 3) con un diámetro que suele variar entre 60 y 450  nm, con un promedio de 130 nm. A pesar de la abundante literatura científica sobre la posible estructura de una micela, no hay consenso sobre el tema.

Figura 4. Estructura propuesta para la organización de las micelas de caseína a partir de unas subunidades denominadas submicelas.

Se han propuesto diversos modelos fisicoquímicos de organización de las micelas, en los que estas se encuentran a su vez constituidas por subunidades (submicelas), con un diámetro de entre 10 y 20 nm (véase la Figura 4). En tales modelos se considera que las subunidades se enlazan entre sí gracias a los iones de calcio. Se sugiere que el fosfato de calcio se une a los grupos NH2- de la lisina; el calcio interacciona con el grupo carboxilo ionizado (COO-). Las submicelas se constituyen a partir de la interacción constante entre las caseínas α, β y κ. Hay que resaltar la función de la κ-caseína para estabilizar las micelas,[12] En todos estos se establece que las unidades hidrófobas entre las moléculas de proteínas aseguran la estabilidad de la micela.

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