Aspartato aminotransferasa

Para otros usos de este término, véase AST.
Transaminasa glutámico-oxalacética 1, soluble (aspartato aminotransferasa 1)
Aspartate transaminase.png
Aspartato aminotransferasa de E. coli con el cofactor Piridoxal 5'- Fosfato
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: RCSB

Identificadores
Símbolo GOT1 (HGNC: 4432)
Identificadores
externos
Número EC 2.6.1.1
Locus Cr. 10 q24.1-25.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
2805
UniProt
P17174 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_002079 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
[ editar datos en Wikidata]
Transaminasa glutámico-oxalacética 2, mitocondrial (aspartato aminotransferasa 2)
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: RCSB

Identificadores
Símbolos GOT2 (HGNC: 4433) mitAAT, KATIV, KAT4
Identificadores
externos
Número EC 2.6.1.1
Locus Cr. 16 q21
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
2806
UniProt
P00505 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_002080 n/a
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]
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La aspartato aminotransferasa ( EC 2.6.1.1), antes conocida como transaminasa glutámico-oxalacética (GOT) y también llamada aspartato transaminasa (AST), es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamíferos, especialmente en el corazón, el hígado y el tejido muscular. Se encuentra en cantidades elevadas en el suero en casos de infarto agudo de miocardio, de hepatopatía aguda y de miopatías, por el empleo de determinados fármacos y en casos de cualquier enfermedad o trastorno en donde las células resulten dañadas gravemente.

Reacciones catalizadas

Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino desde el L- aspartato al 2-oxoglutarato, formándose L- glutamato y oxaloacetato. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor.

L-aspartato + 2-oxoglutarato oxaloacetato + L-glutamato

También puede actuar sobre la L- tirosina, la L- fenilalanina y el L- triptófano. Esta actividad puede ser formada desde la enzima aminoácido aromático transaminasa mediante proteólisis controlada.

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