Aminotransferasa

Aspartato aminotransferasa de E. coli con el cofactor piridoxal-5'-fosfato

Las aminotransferasas o transaminasas son un conjunto de enzimas del grupo de las transferasas, pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro, generalmente aminoácidos. Su reacción es libremente reversible y su constante de equilibrio es cercana a la unidad. Estas enzimas son inducibles, porque su actividad puede aumentarse por la acción de diversas hormonas como la tiroxina o los glucocorticoides.

Su nomenclatura se establece a partir del aminoácido desde el cual transfieren el grupo amino. Los números EC 2.6 representan a las enzimas transferasas que transfieren grupos que contienen nitrógeno. Véase Anexo:Números EC 2.6

Mecanismos de la transaminación

Las transaminasas necesitan una coenzima llamada piridoxal fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina B6) para ejercer su función; actúa como transportador del grupo amino entre los sustratos, alternando su estructura entre la forma aldehídica (piridoxal fosfato, PLP) y la forma aminada (piridoxamina-5-fosfato, PMP). El PLP contiene un anillo de piridina ligeramente básico y un hidroxilo que es ligeramente ácido, hecho que permite que sea muy estable porque es muy flexible. El grupo más importante del PLP es el aldehído. El piridoxal fosfato se une covalentemente al centro activo de las transaminasas a través del grupo amino épsilon de un residuo de lisina, y durante la reacción se transfiere al aminoácido, formando una base de Schiff, a partir de la cual se producen las modificaciones químicas que conducen a la transaminación. Algunas aminotransferasas, sin embargo, utilizan el piruvato como cofactor.

Unión de la coenzima PLP, que se modifica a piridoxamina-fosfato, al amino épsilon de un residuo de lisina de la enzima transaminasa

(Véase la imagen: Unión de la coenzima PLP, que se modifica a piridoxamina-fosfato, al amino épsilon de un residuo de lisina de la enzima transaminasa[1] )

Las transaminasas catalizan las reacciones de transaminación, importantes en especial para la síntesis de aminoácidos no esenciales y para la degradación de la mayoría de aminoácidos, que pierden su grupo amino por transaminación, excepto los aminoácidos lisina y treonina, para los que esta reacción no es posible. Hay una aminotransferasa para cada aminoácido exceptuando a esos dos. Las principales aminotransferasas son las hepáticas como:

La concentración de estas transaminasas en el plasma sanguíneo se eleva en diversas enfermedades. En ocasiones, el tipo específico de aminotransferasa elevada sugiere el órgano afectado por su relativa abundancia en él.

En la transaminación participan normalmente, como donante y receptor, el glutamato y el α-cetoglutarato (α-KG), que participan en las diferentes reacciones catalizadas por las diferentes aminotransferasas. La transaminación consiste en transportar un grupo α-amino desde un α-aminoácido donador, al carbono ceto de un α-cetoácido receptor.[5] y lo catalizan las aminotransferasas específicas de cada sustrato.

a) En la primera etapa un α-aminoácido que actuará como donador transfiere el grupo α-amino a la enzima transaminasa, produciendo el correspondiente α-cetoácido y la enzima quedará aminada. (Véas imagen: Primera etapa de la transaminación)

b) En una segunda etapa, el grupo amino se transfiere al α-cetoácido aceptor (α-cetoglutarato, piruvato u oxalocetato) formando un nuevo aminoácido y regenerando la enzima. (Véase imagen: Segunda etapa de la transaminación)

Primera etapa de la transaminación
Segunda etapa de la transaminación


La reacción de la aminotransferasa ocurre mediante un mecanismo de tipo ping-pong.[5]

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