Amilasa

Alfa-amilasa
Salivary alpha-amylase 1SMD.png
Amilasa salival humana. Un ion calcio es visible en color amarillo y un ion cloruro en verde. PDB 1SMD[1]
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Número EC 3.2.1.1
Número CAS 9000-90-2
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Humano Ratón
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Beta-amilasa
2xfr b amylase.png
Estructura de la beta-amilasa de cebada. PDB 2xfr[2]
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Número EC 3.2.1.2
Número CAS 9000-91-3
Ortólogos
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Humano Ratón
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Gamma-amilasa. Glucano 1,4-alfa-glucosidasa
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Número EC 3.2.1.3
Número CAS 9032-08-0
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Humano Ratón
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La amilasa, es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia). El pH óptimo de la amilasa salival es de 6.9.

Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien en un principio la bautizó con el nombre de "diastasa".

Clasificación

α-amilasa

(Nombre alternativos: 1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa).


Las amilasas son enzimas dependientes de calcio, completamente afuncionales en ausencia de iones de calcio. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amilasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6,7 y 7,2 3,4.

β-amilasa

(Nombres alternativos: 1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica).

Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompieruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 4 - 5.

γ-amilasa

(Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano glucohidrolasa).

Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.

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