Acuaporina

Las acuaporinas son canales transmembrana pertenecientes a la familia MIP (PF00230, por membrane instrinsic proteins)[5]​.

Las acuaporinas son proteínas que se ensamblan en membrana con estructura cuaternaria tetramérica, cada uno de los cuatro monómeros presenta un poro individual. Estos monómeros presentan seis pasos transmebrana con estructura de alfa héices (H1–H6), loops conectores (LA-LD) y los extremos N y C terminales ubicados en el lado citoplasmático[8]​.

Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulación.

La acuaporinas forman tetrámeros en la membrana, en los que cada monómero tiene un poro central. Estas transportan el agua formando una línea de 10 moléculas de agua como fila indica que cruza en su interior, gracias a su cara hidrofílica que proporciona uniones de hidrógeno transitorias para las moléculas de agua. Estas uniones ayudan a alinear las moléculas de agua en fila y las orientan por su paso a través de la membrana.

Descubrimiento

En 1992 se reporta el descubrimiento del primer canal de agua, la hoy denominada AQP1 humana[10]​.

Sobre la base de estudios biofísicos se propuso que los canales dispondrían de un mecanismo de ‘compuerta’ (gating en inglés) que regularía su permeabilidad al agua, y que cada uno de ellos contendría diez moléculas de agua que se desplazarían en ‘fila india’ para atravesar la membrana. Tal como se muestran en las representaciones estructurales y moleculares de las acuaporinas.

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