Activina e inhibina

inhibina, alfa
Estructuras disponibles
PDBBuscar ortólogos: RCSB
Identificadores
SímbolosINHBE (HGNC: 24029) activina E
Identificadores
externos
Locusq13.2
Ortólogos
Especies
HumanoRatón
Entrez
83729
UniProt
P58166n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_031479n/a

La activina e inhibina son dos complejos proteicos estrechamente relacionados que tienen efectos biológicos casi completamente opuestos. La activina aumenta la biosíntesis y secreción de la FSH, y participa en la regulación del ciclo menstrual. Se han encontrado muchas otras funciones ejercidas por la activina, incluyendo roles en la proliferación celular, diferenciación celular, apoptosis,[3]

La activina es un dímero compuesto por dos subunidades beta idénticas o muy similares. La inhibina también es un dímero en donde la primera componente es una subunidad beta similar o idéntica a la subunidad beta en la activina. Sin embargo, a diferencia con la activina, la segunda componente del dímero inhibina es más una lejanamente-relacionada subunidad alfa.[6]

Estructura

Los complejos proteicos activina e inhibina son ambos diméricos en estructura, y, en cada complejo, dos monómeros están unidos entre sí por un enlace disulfuro.[4]​ Abajo hay una lista de los complejos inhibina y activina más comunes y su composición subunitaria:

Clase Actividad Complejo Subunidades dímeras
1 2
Inhibina inhibe la secreción de FSH Inhibina A α
Inhibina B α
Activina estimula la secreción de FSH Activina A βA βA
Activina AB βA βB
Activina B βB βB
Diagrama esquemático de las estructuras 1D de la inhibina y activina. La línea negra entre los monómeros representa un enlace disulfuro.

Las subunidades alfa y beta comparten una similitud de secuencia aproximadamente del 25%, mientras que la similitud entre las subinidades betas son aproximadamente del 65%.[6]

Se han descrito cuatro subunidades beta en mamíferos, llamadas: activina βA, activina βB, activina βC y activina βE. La activina βA y βB son idénticas a las dos subunidades beta de la inhibina. Se ha descrito una quinta subunidad, la activina βD, en Xenopus laevis. Dos subunidades activina βA dan origen a la activina A, una subunidad βA, y una βB dan origen a la activina AB, y así sucesivamente. Han sido descritos varios heterodímeros, pero no todos los teóricamente posibles.[9]​ Las subunidades están unidas por un enlace covalente simple disulfuro.

La subunidad es capaz de formar heterodímeros de activina con subinidades βA o βB pero no es capaz de dimerizarse con la inhibina α.[10]

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