Actina

Actina
Actin with ADP highlighted.png
Actina G (código PDB 1j6z ). Se representan en el centro activo las moléculas de ADP y el catión divalente.[1]
Identificadores
Símbolo Actin
Pfam PF00022
InterPro IPR004000
PROSITE PDOC00340
SCOP 2btf
[ editar datos en Wikidata]

La actina es una familia de proteínas globulares que forman los microfilamentos, uno de los tres componentes fundamentales del citoesqueleto de las células de los organismos eucariotas (también denominados eucariontes). Puede encontrarse como monómero en forma libre, denominada actina G, o como parte de polímeros lineales denominados microfilamentos o actina F, que son esenciales para funciones celulares tan importantes como la movilidad y la contracción de la célula durante la división celular.

De la importancia capital de la actina da cuenta el hecho de que en el contenido proteico de una célula supone siempre un elevado porcentaje y que su secuencia está muy conservada, es decir, que ha cambiado muy poco a lo largo de la evolución.[4]

Formando microfilamentos en un proceso dinámico proporciona un andamiaje que dota a la célula de una forma con posibilidad de remodelarse rápidamente en respuesta a su entorno o a señales del organismo, por ejemplo, aumentando la superficie celular para la absorción o proporcionando soporte a la adhesión de las células para formar tejidos. Sobre este andamiaje se pueden anclar otras enzimas, orgánulos como el cilio, dirigir la deformación de la membrana celular externa que permite la ingestión celular o la citocinesis. También puede producir movimiento, bien por ella misma o ayudada de motores moleculares. De ese modo contribuye a procesos como el transporte intracelular de vesículas y orgánulos y la contracción muscular, o la migración celular, importante en el desarrollo embrionario, reparación de heridas o invasividad del cáncer. El origen evolutivo de esta proteína se puede rastrear en las células procariotas, donde existen equivalentes. Por último es importante en el control de la expresión génica.

Un buen número de enfermedades tienen como base alteraciones genéticas en alelos de los genes que gobiernan la producción de la actina o de sus proteínas asociadas, siendo también esencial en el proceso de infección de algunos microorganismos patógenos. Las mutaciones en los distintos genes de actina presentes en humanos ocasionan miopatías, variaciones en el tamaño y la función cardíaca y sordera. Los componentes del citoesqueleto también tienen relación con la patogenicidad de bacterias intracelulares y virus, especialmente en procesos relacionados con la evasión de la respuesta del sistema inmune.[5]

Historia

El premio Nobel Szent-Györgyi, codescubridor con Brúnó Straub de la actina.

La actina fue observada experimentalmente por primera vez en 1887 por W.D. Halliburton, quien extrajo una proteína muscular que coagulaba preparaciones de miosina, denominándolo "fermento de la miosina".[6] No obstante, Halliburton fue incapaz de efectuar la caracterización de sus observaciones, y por ello el descubrimiento se atribuye a Brúnó F. Straub, entonces un joven bioquímico que trabajaba en el laboratorio de Albert Szent-Györgyi en el Instituto de química médica de la Universidad de Szeged, en Hungría.

Actina F; representación de la superficie de una repetición de 13 subunidades basada en el modelo de Ken Holmes del filamento de actina.[7]

En 1942, Straub desarrolló una nueva técnica para la extracción de proteínas musculares que le permitía aislar cantidades sustanciales de actina relativamente pura. Este método es el mismo que esencialmente se utiliza en los laboratorios actualmente. Szent-Györgyi había descrito previamente una forma más viscosa de miosina, producida por extracciones lentas en músculo, como "miosina activada" y puesto que la proteína de Straub producía el efecto activador, la denominó actina. La viscosidad disminuía si se añadía ATP a la mezcla de ambas proteínas, conocida como actomiosina. El trabajo de ambos no pudo ser publicado en los países occidentales debido al ambiente bélico de la Segunda Guerra Mundial, saliendo a la luz en 1945 cuando fue publicado como suplemento de Acta Physiologica Scandinavica.[10]

La secuencia de aminoácidos fue completada por Elzinga y colaboradores en 1973,[15]

Aunque actualmente no existe un modelo de alta resolución de la forma filamentosa, el equipo de Sawaya realizó en 2008 una aproximación más exacta basándose en múltiples cristales de dímeros de actina que contactan en diferentes lugares.[18]

Other Languages
العربية: أكتين
български: Актин
bosanski: Aktin
català: Actina
کوردیی ناوەندی: ئەکتین
čeština: Aktin
dansk: Actin
Deutsch: Aktin
English: Actin
eesti: Aktiin
euskara: Aktina
فارسی: اکتین
suomi: Aktiini
français: Actine
Gaeilge: Aictin
galego: Actina
עברית: אקטין
hrvatski: Aktin
Kreyòl ayisyen: Aktin
Հայերեն: Ակտին
Bahasa Indonesia: Aktin
italiano: Actina
日本語: アクチン
Basa Jawa: Aktin
қазақша: Актин
lietuvių: Aktinas
Nederlands: Actine
norsk nynorsk: Aktin
occitan: Actina
polski: Aktyna
português: Actina
română: Actină
русский: Актин
srpskohrvatski / српскохрватски: Aktinski filamenti
slovenčina: Aktín
shqip: Aktini
svenska: Aktin
Tagalog: Actin
Türkçe: Aktin
українська: Актин
Tiếng Việt: Sợi actin
中文: 肌动蛋白