ATP sintasa

El complejo ATP sintasa ( EC 3.6.3.14) o complejo V o FoF1-ATP sintasa (F = factor de acoplamiento, en inglés coupling factor) es una enzima transmembranal que cataliza la síntesis de ATP a partir de ADP, un grupo fosfato y la energía suministrada por un flujo de protones (H+). Durante la respiración celular, la síntesis de ATP se denomina fosforilación oxidativa y el flujo de protones tiene lugar entre el espacio intermembránico y la matriz mitocondrial. En el caso de la fotosíntesis, se habla de fotofosforilación y la enzima actúa en el lumen y el estroma de los cloroplastos.

La ATP sintasa se puede imaginar como un motor molecular que produce una gran cantidad de ATP cuando los protones fluyen a través de ella. La tasa de síntesis es grande, el organismo humano en fase de reposo puede formar unas 1021 moléculas de ATP por segundo.[1]

Mediante experimentos in vitro se ha demostrado que la ATP sintasa actúa de forma independiente respecto a la cadena de transporte de electrones, la adición de un ácido débil (por ejemplo ácido acético) a una suspensión de mitocondrias aisladas es suficiente para inducir la biosíntesis de ATP in vitro.[2]

Estructura y funciones de las unidades

La ATP sintasa tiene un diámetro de 10 nm, y es el complejo más pequeño identificado hasta ahora. Trabaja con un grado de eficacia cercano al 100%.

Esta enzima está formada por dos complejos principales. Uno, que atraviesa la membrana mitocondrial interna o la membrana del tilacoide, se llama Fo (CFo en los tilacoides). El otro, que sobresale de la membrana, se llama F1 (CF1 en los tilacoides). F1 y Fo se asocian mediante interacciones electrostáticas.

El componente Fo es el motor impulsado por protones. Se conoce como factor sensible a la oligomicina y está formado por las subunidades a, b2 y c10-14. Las subunidades c forman el «anillo c», que rota en respuesta al flujo de protones por el complejo. El segundo complejo, F1, está formado por las subunidades α3, β3, γ, δ y ε. La parte principal del complejo F1 está formada por tres dímeros αβ. La actividad catalítica de este hexámero está localizada en las subunidades β. Las subunidades γ y ε giran impulsadas por el giro del anillo c. Cada rotación de 120° de la subunidad γ induce cambios conformacionales en las α y β. Finalmente, las subunidades b2OSCP1 (Oligomycin Sensitiviy Conferring Protein) enlazan los componentes F1 y Fo.[2]

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